Publications

論文

2022

  1.       Molecular basis for gating of cardiac ryanodine receptor explains the mechanisms for gain- and loss-of function mutations. Kobayashi T, Tsutsumi A, Kurebayashi N, Saito K, Kodama M, Sakurai T, Kikkawa M, Murayama T,Ogawa H. Nature Comm. 13, 2821 (2022).[PubMed] [Nat. Commn.]
  2. Structure-based alteration of tryptophan residues of the multidrug transporter CmABCB1 to assess substrate binding using fluorescence spectroscopy. Inoue Y, Yamaguchi T, Otsuka T, Utsunomiya Y, Pan D, Ogawa H,Kato H. Protein Sci. 31, e4331, 2022. [PubMed] [Protein Sci.]
  3. Crystal structure of CmABCB1 multi-drug exporter in lipidic mesophase revealed by LCP-SFX. Pan D, Oyama R, Sato T, Nakane T, Mizunuma R, Matsuoka K, Joti Y, Tono K, Nango E, Iwata S, Nakatsu T, Kato H.IUCrJ 9: 134–145 (2022)[PubMed] [IUCrJ]

2021

  1. The crystal structure of the CmABCB1 G132V mutant, which favors the outward-facing state, reveals the mechanism of the pivotal joint between TM1 and TM3. Matsuoka, K., Nakatsu, T., Kato, H.Protein Sci., 1–8 (2021) doi:10.1002/pro.4058.[PubMed] [Protein Sci.]
  2. Kanai R, Cornelius F, Ogawa H, Motoyama K, Vilsen B, Toyoshima C. Binding of cardiotonic steroids to Na+,K+-ATPase in the E2P state. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 117, e2020438118 (2021).[PubMed][PNAS]

2020

  1. What binding does to the Ca2+pump and how nonproductive phosphoryl transfer is prevented in the absence of Ca2+. Kabashima Y, Ogawa H, Nakajima R, Toyoshima C. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 117, 18448-18458 (2020).[PubMed][PNAS]
  2. Insights into channel modulation mechanism of RYR1 mutants using Ca2+imaging and molecular dynamics. Yamazawa T, Ogawa, H, Murayama T, Yamaguchi M, Oyamada H, Suzuki J, Kurebayashi N, Kanemaru K, Oguchi K, Sakurai T, Iino M. J. Gen. Physiol., 152, e201812235 (2020).[PubMed] [JGP]

2019

  1. Inward- and outward-facing X-ray crystal structures of homodimeric P-glycoprotein CmABCB1., A. KodanT. YamaguchiT. NakatsuK. Matsuoka, Y. Kimura, K. Ueda, H. Kato Nat. Commun., 10, 88 (2019). [PubMed] [Nat. Commun.]

2018

  1. Mechanism of the E2 to E1 transition in Ca2+-pump revealed by crystal structures of gating residue mutants.Tsunekawa N, Ogawa H, Tsueda J, Akiba T, Toyoshima C. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 115, 12722-12727 (2018).[PubMed][PNAS]
  2. A tryptophan residue in the caffeine-binding site of the ryanodine receptor regulates Ca2+ Murayama T, Ogawa H, Kurebayashi N, Ohno S, Horie M, Sakurai T. Commun. Biol., 1, 98 (2018).[PubMed][CommBiol]
  3. Efficient High-Throughput Screening by Endoplasmic Reticulum Ca2+Measurement to Identify Inhibitors of Ryanodine Receptor Ca2+-Release Channels. Murayama T, Kurebayashi N, Ishigami-Yuasa M, Mori S, Suzuki Y, Akima R, Ogawa H, Suzuki J, Kanemaru K, Oyamada H, Kiuchi Y, Iino M, Kagechika H, Sakurai T. Mol. Pharmacol., 94, 722-730 (2018).[PubMed][MolPharm]

2017

  1. Experimental phase determination with selenome¬thionine or mercury-derivatization in serial femtosecond crystallography., K. Yamashita, N. Kuwabara, T. Nakane, T. Murai, E. Mizohata, M. Sugahara, D. Pan, T. Masuda, M. Suzuki, T. SatoA. KodanT. Yamaguchi, E. Nango, T. Tanaka, K. Tono, Y. Joti, T. Kameshima, T. Hatsui, M. Yabashi, H. Manya, T. Endo, R. Kato, T. Senda, H. Kato, S. Iwata, H. Ago, M. Yamamoto, F. Yumoto, T. NakatsuIUCrJ, 4, 639–647 (2017).[PubMed] [IUCrJ]
  2. Development of a dose-limiting data collection strategy for serial synchrotron rotation crystallography. K. Hasegawa, K. Yamashita, T. Murai, N. Nuemket, K. Hirata, G. Ueno, H. Ago, T. Nakatsu, T. Kumasaka, M. Yamamoto, Journal of Synchrotron Radiation, 24, 29-41 (2017). [PubMed] [J.Synchrotron Rad.]
  3. Hydroxyethyl cellulose matrix applied to serial crystallography. M. Sugahara, T. Nakane, T. Masuda, M. Suzuki, S. Inoue, C. Song, R. Tanaka, T. Nakatsu, E. Mizohata, F. Yumoto, K. Tono, Y. Joti, T. Kameshima, T. Hatsui, M. Yabashi, O. Nureki, K. Numata, E. Nango, S. Iwata, Sci. Rep., 7, 703 (2017). [PubMed] [Sci.Rep.]
  4. Genotype-phenotype correlations of malignant hyperthermia and central core disease mutations in the central region of the RYR1 channel. Murayama T, Kurebayashi N, Ogawa H, Yamazawa T, Oyamada H, Suzuki J, Kanemaru K, Oguchi K, Iino M, Sakurai T. Hum. Mutat., 37, 1231-1241 (2017).[PubMed][Human Mutations]

2016

  1. Redox-coupled proton transfer mechanism in nitrite reductase revealed by femtosecond crystallography., Y. Fukuda, K. M. Tse, T. Nakane, T. Nakatsu, M. Suzuki, M. Sugahara, S. Inoue, T. Masuda, F. Yumoto, N. Matsugaki, E. Nango, K. Tono, Y. Joti, T. Kameshima, C. Song, T. Hatsui, M. Yabashi, O. Nureki, M. E. Murphy, T. Inoue, S. Iwata, E. Mizohata, Pro. Nat. Acad. Sci. USA, 113, 2928–2933 (2016) [PubMed] [PNAS]

2015

  1. Synthesis and inhibitory activity of substrate-analog fructosyl peptide oxidase inhibitors., B. Watanabe, A. Ichiyanagi, K. Hirokawa, K. Gomi, T. NakatsuH. Kato, N. Kajiyama, Bioorg. Med. Chem. Lett., 25(18), 3910-3 (2015) [PubMed] [Science direct]
  2. An isomorphous replacement method for efficient de novo phasing for serial femtosecond crystallography., K. Yamashita, D. Pan, T. Okuda, M. Sugahara, A. KodanT. YamaguchiT. Murai, K. Gomi, N. Kajiyama, E. Mizohata, M. Suzuki, E. Nango, K. Tono, Y. Joti, T. Kameshima, J. Park, C. Song, T. Hatsui, M. Yabashi, S. Iwata, H. Kato, H. Ago, M. Yamamoto, T. NakatsuSci. Rep., 5, Article number: 14017 (2015) [PubMed] [Scientific Reports]
  3. Motion Tree Delineates Hierarchical Structure of Protein Dynamics Observed in Molecular Dynamics Simulation., K. Moritsugu, R. Koike, K. Yamada, H. Kato, A. Kidera, PLoS One, 10(7): e0131583 (published: 2015 Jul 6) [PubMed] [PLoS One]
  4. Native sulfur/chlorine SAD phasing for serial femtosecond crystallography., T. Nakane, C. Song, M. Suzuki, E. Nango, J. Kobayashi, T. Masuda, S. Inoue, E. Mizohata, T. Nakatsu, T. Tanaka, R. Tanaka, T. Shimamura, K. Tono, Y. Joti, T. Kameshima, T. Hatsui, M. Yabashi, O. Nureki, S. Iwata, M. Sugahara, Acta Cryst. D, 71, 2519-25 (2015) [PubMed] [IUCrJ]
  5. Grease matrix as a versatile carrier of proteins for serial crystallography., M. Sugahara, E. Mizohata, E. Nango, M. Suzuki, T. Tanaka, T. Masuda, R. Tanaka, T. Shimamura, Y. Tanaka, C. Suno, K. Ihara, D. Pan, K. Kakinouchi, S. Sugiyama, M. Murata, T. Inoue, K. Tono, C. Song, J. Park, T. Kameshima, T. Hatsui, Y. Joti, M. Yabashi, S. Iwata, Nat. Methods. 12, 61-63 (2015) [PubMed] [Nat.Methods]
  6. Sequential substitution of K+bound to Na+,K+-ATPase visualized by X-ray crystallography. Ogawa H, Cornelius F, Hirata A, Toyoshima C. Nat. Commun., 6, 8004 (2015).[PubMed][Nature Communications]
  7. Biselyngbyasides, cytotoxic marine macrolides, are novel and potent inhibitors of the Ca2+pumps with a unique mode of binding. Morita M, Ogawa H, Ohno O, Yamori T, Suenaga K, Toyoshima C. FEBS Lett., 589, 1406-1411 (2015).[PubMed][FEBS Lett.]
  8. Stimulation, inhibition, or stabilization of Na,K-ATPase caused by specific lipid interactions at distinct sites. Habek M., Haviv H., Katz A., Kapri-Pardes E., Ayciries S., Ogawa H., Toyoshima C., Karlish S. J. Biol. Chem., 290, 4829-4842 (2015).[PubMed][JBC]

2014

  1. Crystal structures of beta-primeverosidase in complex with disaccharide amidine inhibitors., H. Saino, T. Shimizu, J. Hiratake, T. NakatsuH. Kato, K. Sakata, M. Mizutani, J. Biol. Chem., 289, 16826–16834 (2014) [PubMed] [JBC]
  2. Analysis of the structural and functional roles of coupling helices in the ATP-binding cassette transporter MsbA through enzyme assays and molecular dynamics simulations., Furuta, T., T. YamaguchiH. Kato, Sakurai, M., Biochemistry, 53, 4261–4272 (2014) [PubMed] [ACS Publications]
  3. Structural basis for gating mechanisms of a eukaryoticP-glycoprotein homolog., A. KodanT. YamaguchiT. NakatsuK. Sakiyama, C. J. Hipolito, A.FujiokaR. Hirokane, K. Ikeguchi, B. Watanabe, J. Hiratake, Y. Kimura, H. Suga, K. Ueda, H. KatoProc Natl Acad Sci USA., epub ahead of print (2014) [PubMed] [PNAS]
  4. Expression and purification of a GRAS domain of SLR1, the rice DELLA protein., T. Sato, Y. Miyanoiri, M. Takeda, Y. Naoe, R. Mitani, K. Hirano, S. Takehara, M. Kainosho, M. Matsuoka, M. Ueguchi-Tanaka, H. KatoProtein Expr. Purif., 95, 248-258 (2014) [PubMed][Prot. Expr.]

2013

  1. Crystal structure of peroxisomal targeting signal-2 bound to its receptor complex Pex7p-Pex21p., D. PanT. NakatsuH. KatoNat. Struct. Mol. Biol., 20, 987-993 (2013) [PubMed] [NSMB]
  2. Impact of site-directed mutant luciferase on quantitative green and orange/red emission intensities in firefly bioluminescence. Y. Wang, H. Akiyama, K. TerakadoT. NakatsuSci. Rep., 3, 2490 (2013). [PubMed] [Sci.Rep.]
  3. String like Assembly of Aligned Single-Wall Carbon Nanotubes in a Single-Chiral State. H. Kawai, K. Hasegawa, T. Nakatsu, Y. Naitoh, Y. Takagi, Y. Wada, T. Takenobu, K. Yanagi, Applied Physics. Express., 6, 065103 (2013).[PubMed] [ACS]
  4. Crystallization and preliminary crystallographic analysis of two eukaryotic fructosyl peptide oxidases. Ichiyanagi, A., Hirokawa, K., Gomi, K., Nakatsu, T., Kato, H. and Kajiyama, N. Acta. Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. 69, 130-133 (2013).[PubMed] [IUCr]
  5. Crystal structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase preceding the E1P state. Kanai R., Ogawa H., Cornelius F., Vilsen B., Toyoshima C. Nature, 502, 201-206 (2013).[PubMed] [Nature]
  6. Crystal structures of the calcium pump and sarcolipin in the Mg2+-bound E1 state. Toyoshima C., Iwasawa S., Ogawa H., Hirata A., Tsueda J., Inesi G. Nature, 495, 260-264 (2013).[PubMed] [Nature]

2012

  1. Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of Pz peptidase B from Geobacillus collagenovorans MO-1. H. Nakano, A. Hosokawa, R. Tagawa, K. Inaka, K. Ohta, K. NakatsuH. Kato, K. Watanabe, Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun., 68, 757-759 (2012).[PubMed] [IUCr]
  2. A new method for establishing stable cell lines and its use for large-scale production of human guanylyl cyclase-B receptor and of the extracellular domain. Okamoto N., Ogawa H., Toyoshima C. Biochem. Biophys. Res. Commun., 426, 260-265 (2012).[PubMed] [BBRC]

2010

  1. Structural basis for docking of peroxisomal membrane protein carrier Pex19p onto its receptor Pex3p., Y. Sato, H. Shibata, T. NakatsuH. Nakano, Y. Kashiwayama, T. Imanaka, H. KatoEmbo J., 29, 4083-4093 (2010) [PubMed] [EMBO J]
  2. Deleting two C-terminal alpha-helices is effective to crystallize the bacterial ABC transporter Escherichia coli MsbA complexed with AMP-PNP.,  TerakadoA. KodanN. Nakano,Y. Kimura, K. Ueda, T. NakatsuH. KatoActa Cryst., D66, 319-323 (2010).[PubMed] [IUCr]
  3. Reversibly bound chloride in the atrial natriuretic peptide receptor hormone-binding domain: possible allosteric regulation and a conserved structural motif for the chloride-binding site. Ogawa H, Qiu Y, Philo J S, Arakawa T, Ogata C M, Misono K S. Protein Sci., 19, 544-557 (2010).[PubMed] [Protein Sci.]

2009

  1. Improved expression and purification of human multidrug resistance protein MDR1 from baculovirus-infected insect cells., A. Kodan, H. Shibata, T. Matsumoto, K. TerakadoK. Sakiyama, M. Matsuo, K. Ueda, H. KatoProtein Expr. Purif., 66, 7-14 (2009)[PubMed] [Prot. Expr.]
  2. Functional role of the linker region in purified human P-glycoprotein., T. SatoA. Kodan, Y. Kimura, K. Ueda, T. NakatsuH. KatoFEBS J., 276, 3504-16 (2009)[PubMed] [FEBS J.]
  3. X-ray crystallographic study of an HIV-1 fusion inhibitor with the gp41 S138A substitution. T. Watabe, Y. Terakawa, K. Watanabe, H. Ohno, H. NakanoT. NakatsuH. Kato, K. Izumi, E. Kodama, M. Matsuoka, K. Kitaura, S. Oishi, N. Fujii, J. Mol. Biol., 392, 657-665 (2009).[PubMed] [JMB]
  4. Structure of the atrial natriuretic receptor extracellular domain in the unbound and hormone-bound states by single-particle electron microscopy. Ogawa H., Qiu Y., Huang L., Tam-Chang S. W., Young H. S., Misono K. S. FEBS J, 276, 1347-1355 (2009).[PubMed] [FEBS]
  5. Crystal structure of the sodium–potassium pump (Na+,K+-ATPase) with bound potassium and ouabain. Ogawa H., Shinoda T., Cornelius F., Toyoshima C. Proc Natl. Acad. Sci. USA, 106, 13742-13747 (2009).[PubMed] [PNAS]
  6. Crystal structure of the sodium – potassium pump at 2.4 Å resolution. Shinoda T., Ogawa H., Cornelius F., Toyoshima C. Nature, 459, 446-450 (2009).[PubMed][Nature]

2008

  1. Characterization of the interaction between recombinant human peroxin PEX3p and PEX19p: Identification of TRP104 in Pex3p as a critical residue for the interaction., Y. Sato, H. Shibata, H. Nakano, Y. Matsuzono, Y. Kashiwayama, Y. Kobayashi, Y. Fujiki, T. Imanaka, H. KatoJ. Biol. Chem., 283, 6136-44 (2008)[PubMed]
  2. Mechanism of efficient firefly bioluminescence via adiabatic transition state and seam of sloped conical intersection. L.W.Chung, S. Hayashi, M. Lundberg, T. NakatsuH. Kato, K. Morokuma, J Am Chem Soc., 13012880-1[PubMed]
  3. Structural basis for gibberellin recognition by its receptor GID1.A. Shimada, M. Ueguchi-Tanaka, T. Nakatsu, M. Nakajima, Y. Naoe, H. Ohmiya, H. Kato, M. Matsuoka, Nature, 456, 520-3 (2008)[PubMed]
  4. Overexpression and purification of rat peroxisomal membrane protein 22, PMP22, in Pichia pastoris. K. Egawa, H. Shibata, S. Yamashita, H. Yurimoto, Y. Sakai, H. KatoProtein Expr. Purif., 64, 47-54 (2008)[PubMed]

2007

  1. Modulation of drug-stimulated ATPase activity of human MDR1/P-glycoprotein by cholesterol., Kimura, Y., Kioka, N., Kato, H., Matsuo, M., Ueda, K., Biochem. J., 401, 597 – 605 (2007)[PubMed]
  2. Crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of Pz peptidase A from Geobacillus collagenovorans MO-1., Kawasaki, A., Nakano, H., Tsujimoto, Y., Matsui, H., Shimizu, T., Nakatsu, T., Kato, H., Watanabe, K., Acta Crystallogr., F63, 142-144 (2007)[PubMed]
  3. How processing of aspartylphosphate is coupled to luminal gating of the ion pathway in the calcium pump. Toyoshima C., Norimatsu Y., Iwasawa S., Tsuda T., Ogawa H. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 104, 19831-19836 (2007).[PubMed][PNAS]

2006

  1. Structural Basis for Spectral Difference in Luciferase Bioluminescence., Nakatsu, T., Ichiyama, S., Hiratake, J., Saldanha, A., Kobashi, N., Sakata, K. and Kato, H.: Nature, 440, 372-376 (2006)[PubMed]
  2. Overexpression, purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of a proline-specific aminopeptidase from Aneurinibacillussp. Strain AM-1., Akioka, M., Nakano, H., Horikiri, A., Tsujimoto, Y., Matsui, H., Shimizu, T., Nakatsu, T., Kato, H., and Watanabe, K., Acta Crystallogr., F62, 1266-1268 (2006)[PubMed]

2005

  1. Structure and function of the PsbP protein of Photosystem II from higher plants. K. Ifuku, T. Nakatsu, R. Shimamoto, Y. Yamamoto, S. Ishihara, H. Kato and F. Sato, Photosynth. Res., 84, 251-255 (2005).[PubMed]
  2. Crystallization and preliminary crystallographic analysis of bacterial fructosyl amino acid oxidase. R. Sakaue, T. Nakatsu, Y. Yamaguchi, H. Kato and N. Kajiyama, Acta Crystallogr., F 61, 196-198 (2005).[PubMed]
  3. Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of a conserved domain in plants and prokaryotes from Pyrococcus horikoshii OT3. L. Lin, H. Nakano, S. Uchiyama, S. Fujimoto, S. Matsunaga, S. Nakamura, Y. Kobayashi, T. Ohkubo and K. Fukui, Acta Crystallogr., F 61, 414-416 (2005).[PubMed]
  4. Crystal structures of pyruvate phosphate dikinase from maize revealed an altrnative conformation in the swiveling-domain motion T. Nakanishi, T. Nakatsu, M. Matsuoka, K. Sakata and H. Kato, Biochemistry, 44, 1136-1144 (2005).[PubMed]
  5. Expression, purification, and crystallization of endopolygalacturonase from a pathogenic fungus, Stereum purpureum, in Escherichia coli T. Shimizu, H. Shibata, T. Araya, T. Nakatsu, K. Miyairi, T. Okuno and H. Kato, Protein. Expr. Purif., 44, 130-135 (2005).[PubMed]
  6. Design, synthesis, and enzymatic property of a sulfur-substituted analogue of trigalacturonic acid K. Yamamoto, N. Watanabe, H. Matsuda, K. Oohara, T. Araya, M. Hashimoto, K. Miyairi, I. Okazaki, M. Saito, T. Shimizu, H. Kato and T. Okuno, Bioorg. Med. Chem. Lett., 15, 4932-4935 (2005).[PubMed]

2004

  1. Crystal structure of gamma-glutamylcysteine synthetase: insights into the mechanism of catalysis by a key enzyme for glutathione homeostasis T. Hibi, H. Nii, T. Nakatsu, A. Kimura, H. Kato, J. Hiratake and J. Oda, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 101, 15052-15057 (2004).[PubMed]
  2. Reaction Mechanism on X-ray Crystallography at Atomic Resolution of Endopolygaracturonase I from Fungus Stereum purpureum. T. Shimizu, T. Nakatsu, K. Miyairi, T. Okuno and H, Kato. J. Applied Glycoscience, 51, 161-167 (2004).
  3. Crystal structure of the PsbP protein of photosystem II from Nicotiana tabacum K. Ifuku, T. Nakatsu, H. Kato and F. Sato, EMBO Rep., 5, 362-367 (2004).[PubMed]
  4. Crystal structure of a myristoylated CAP-23/NAP-22 N-terminal domain complexed with Ca2+/calmodulin M. Matsubara, T. Nakatsu, H. Kato and H. Taniguchi, EMBO J., 23, 712-718 (2004).[PubMed]
  5. Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction studies on pyruvate phosphate dikinase from maize T. Nakanishi, Y. Ohki, J. Oda, M. Matsuoka, K. Sakata and H. Kato, Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 60, 193-194 (2004).[PubMed]
  6. Crystal structure of the C-terminal clock-oscillator domain of the cyanobacterial KaiA protein T. Uzumaki, M. Fujita, T. Nakatsu, F. Hayashi, H. Shibata, N. Itoh, H. Kato and M. Ishiura, Nat. Struct. Mol. Biol., 11, 623-631 (2004).[PubMed]
  7. Crystal structure of hormone-bound natriuretic peptide receptor extracellular domain: Rotation mechanism for transmembrane signal transduction. Ogawa H., Qiu Y., Ogata C. M., Misono K. S. J. Biol. Chem., 279, 28625-28631 (2004).[PubMed][JBC]
  8. The cavity structure for docking the K+-competitive inhibitors in the gastric proton pump. Asano S., Yoshida A., Yashiro H., Kobayashi Y., Morisato A., Ogawa H., Takeguchi N., Morii M. J Biol Chem, 279, 13968-13975 (2004).[PubMed][JBC]
  9. Constitutive activation and uncoupling of the atrial natriuretic peptide receptor by mutations at dimer interface. Qiu Y., Ogawa H., Miyagi M., Misono K. S. J. Biol. Chem., 279, 6115-6123 (2004).[PubMed][JBC]

2003

  1. Crystallization and preliminary crystallographic studies on the extrinsic 23 kDa protein in the oxygen-evolving complex of photosystem II K. Ifuku, T. Nakatsu, H. Kato and F. Sato, Acta Crystallogr. D Biol Crystallogr., 59, 1462-1463 (2003).[PubMed]
  2. Structure and binding mode of a ribosome recycling factor (RRF) from mesophilic bacterium H. Nakano, T. Yoshida, S. Uchiyama, M. Kawachi, H. Matsuo, T. Kato, A. Ohshima, Y. Yamaichi, T. Honda, H. Kato, Y. Yamagata, T. Ohkubo and Y. Kobayashi, J. Biol. Chem., 278, 3427-3436 (2003).[PubMed]
  3. Capturing enzyme structure prior to reaction initiation: tropinone reductase-II-substrate complexes A. Yamashita, M. Endo, T. Higashi, T. Nakatsu, Y. Yamada, J. Oda and H. Kato, Biochemistry, 42, 5566-5573 (2003).[PubMed]
  4. Crystal structure of a MARCKS peptide containing the calmodulin-binding domain in complex with Ca2+-calmodulin E. Yamauchi, T. Nakatsu, M. Matsubara, H. Kato and H. Taniguchi, Nat. Struct. Biol., 10, 226-231 (2003).[PubMed]
  5. Characteristic domain motion in the ribosome recycling factor revealed by 15N NMR relaxation experiments and molecular dynamics simulations T. Yoshida, S. Oka, S. Uchiyama, H. Nakano, T. Kawasaki, T. Ohkubo and Y. Kobayashi, Biochemistry, 42, 4101-4107 (2003).[PubMed]
  6. Crystallization and preliminary X-ray analysis of the atrial natriuretic peptide (ANP) receptor extracellular domain complex with ANP: use of ammonium sulfate as a cryosalt. Ogawa H., Zhang X., Qiu Y., Ogata C. M., Misono K. S. Acta Crystallogr. D, 59, 1831–1833 (2003).[PubMed][Acta Crst D]

2002

  1. Simple and efficient syntheses of Boc- and Fmoc-proteceted 4(R)- and 4(S)-fluoroproline splely from 4(R)-hydroxyproline. M. Doi, Y. Nishi, N. Kiritoshi, T. Iwata, M. Nago, H. Nakano, S. Uchiyama, T. Nakazawa, T. Wakamiya and Y. Kobayashi, Tetrahedron, 58, 8453-8459 (2002).
  2. Crystal structure of the Homer 1 family conserved region reveals the interaction between the EVH1 domain and own proline-rich motif K. Irie, T. Nakatsu, K. Mitsuoka, A. Miyazawa, K. Sobue, Y. Hiroaki, T. Doi, Y. Fujiyoshi and H. Kato, J. Mol. Biol., 318, 1117-1126 (2002).[PubMed]
  3. Crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of a mutant of ribosome recycling factor from Escherichia coli, Arg132Gly H. Nakano, S. Uchiyama, T. Yoshida, T. Ohkubo, H. Kato, Y. Yamagata and Y. Kobayashi, Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 58, 124-126 (2002).[PubMed]
  4. Remodeling of gp41-C34 peptide leads to highly effective inhibitors of the fusion of HIV-1 with target cells A. Otaka, M. Nakamura, D. Nameki, E. Kodama, S. Uchiyama, S. Nakamura, H. Nakano, H. Tamamura, Y. Kobayashi, M. Matsuoka and N. Fujii, Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 41, 2937-2940 (2002).[PubMed]
  5. Active-site architecture of endopolygalacturonase I from Stereum purpureum revealed by crystal structures in native and ligand-bound forms at atomic resolution T. Shimizu, T. Nakatsu, K. Miyairi, T. Okuno and H. Kato, Biochemistry, 41, 6651-6659 (2002).[PubMed]
  6. Backbone NMR assignments of ribosome recycling factors (RRFs) from Escherichia coli and Tthermotoga maritima T. Yoshida, H. Kijima, S. Oka, S. Uchiyama, H. Nakano, T. Ohkubo and Y. Kobayashi, J. Biomol. NMR, 22, 195-196 (2002).[PubMed]
  7. Escherichia coli B gamma-glutamylcysteine synthetase: modification, purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis T. Hibi, H. Hisada, T. Nakatsu, H. Kato and J. Oda, Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 58, 316-318 (2002).[PubMed]

著書

  1. Ryanodine Receptor. Murayama T, Kurebayashi N, Ogawa H. Encyclopedia of Molecular Pharmacology, Third Edition, Springer Nature, 2022
  2. 生物における発光. 中津亨、光と生命の事典、日本光生物学協会 光と生命の事典編集委員会:編、32-33、朝倉書店、東京、2016
  3. ペルオキシソーム生合成蛋白質. 加藤博章、日本の結晶学(II)、日本結晶学会:編、330、日本結晶学会、東京、2014
  4. 発光・蛍光タンパク質. 日本の結晶学(II)、中津亨、日本結晶学会:編、346、日本結晶学会、東京、2014
  5. 生体π空間の制御機構の解明と新機能開発-ホタルルシフェラーゼによるπ空間制御機構. 寺角香奈子、中津亨、高次π空間の創発と機能解析、赤阪健、大須賀篤弘、福住俊一、神取秀樹:監修、223-228、シーエムシー出版、東京、2013
  6. トランスポーターの構造生物学的研究とナノバイオ創薬. 加藤博章、中津亨、山口知宏、ナノバイオ技術と最新創薬応用研究、橋田 充、佐治英郎:編、40-46、メディカルドゥ、大阪、2012
  7. ホタルやオワンクラゲが光るのはどうしてですか?. 中津亨、放射光が解き明かす驚異のナノ世界—魔法の光が拓く物質世界の可能性 (ブルーバックス)、日本放射光学会:編、61-64、講談社、東京、2011
  8. ルシフェラーゼの立体構造の解明. 加藤博章、中津亨、分子イメージング、化学同人編集部:編、60-65、化学同人、京都、2007
  9. 現代生物科学入門-第3巻-構造機能生物学、加藤博章、第5章 時計制御機能生物学- (浅島誠, 黒岩常祥, 小原雄治編)、岩波書店、2010
  10. ANP受容体のX線結晶構造解析 – 創薬への応用. 小川治夫, Yue Qiu, Craig M Ogata, 御園邦雄, 遺伝子医学MOOK7号「ペプチドと創薬」(メディカルドゥ社):第1章 創薬ペプチドの検索, 80-86 (2007).
  11. 構造学的解析に基づく反応機構-動的構造解析、遷移状態アナログ-、加藤博章、タンパク質化学-構造・物性・機能-(後藤祐児、桑島邦博、谷澤克行編)、419-430、化学同人、2005
  12. 溶液中のタンパク質の結晶化能の解析、加藤博章、タンパク質の結晶化-回折構造生物学のために-(坂部知平監修、相原茂夫編)、188-191、京都大学学術出版会、2005
  13. ABC蛋白質の立体構造研究-現状と課題、加藤博章、小段篤史、柴田洋之、ABC蛋白質(植田和光編)、245-274、学会出版センター、2005
  14. X線回折、中津亨、バイオ高性能機器・新技術利用マニュアル(小原収、谷口寿章、市川哲生、猪飼篤:編)、1781-1787、共立出版、2004
  15. 動的光散乱、加藤博章、バイオ高性能機器・新技術利用マニュアル(小原収、谷口寿章、市川哲生、猪飼篤:編)、1676-1680、共立出版、2004
  16. アスパラギンシンテターゼ、加藤博章、中津亨、小田純一、廣川タンパク質化学4 酵素(福井哲也、伊藤正樹:編)、262-266、廣川書店、2003

総説

  1. 1.ナトリウム利尿ペプチド受容体の基質認識とその活性化機構. 小川治夫, 児玉昌美, 循環器内科, 89(4) (2021).
  2. Regulatory mechanisms of ryanodine receptor/Ca2+ release channel revealed by recent advancements in structural studies. Ogawa H., Kurebayashi N., Yamazawa T., Murayama T., J. Muscle. Res. Cell Motil., 42, 291–304 (2021).[Pubmed][J Muscle Res cell Motil]
  3. 海洋天然物ビアセリングビアサイド類の作用機序研究. 森田真布, 小川治夫, 末永聖武, 豊島近, 化学と生物, 54, 710-712 (2016).
  4. シリアルフェムト秒結晶学における異常分散を用いた位相決定、山下恵太郎、岩田想、吾郷日出夫、山本雅貴、中津亨、放射光学会誌、29 209-218 (2016)
  5. 5.ナトリウムポンプ蛋白質がナトリウムを選択的に運搬する機構 – How the Na+-pump recognizes and transports Na+ selectively. 小川治夫, 金井隆太, 豊島近, 医学のあゆみ, 254, 1186-1187 (2015).
  6. Structure signaling mechanism and regulation of the natriuretic peptide receptor guanylate cyclase. Misono K. S., Philo J. S., Arakawa T., Ogata C. M., Qiu Y., Ogawa H., Young H. S., FEBS J, 278, 1818-1829 (2011).[Pubmed][FEBS J]
  7. 真核生物由来ABC多剤排出トランスポーターの構造と分子メカニズム、小段篤史、山口知宏、中津亨、加藤博章、日本結晶学会誌、56(4), 224–229 (2014)
  8. 高機能化ホタル・ルシフェラーゼ創製に向けて、中津亨、日本結晶学会誌 52, 81-88 (2010)
  9. ホタルの発光色を制御する仕組み、加藤博章、中津亨、京都大学低温物質科学研究センター誌 11, 44-51 (2007)
  10. ホタルの発光は、どうして黄緑色なのか?、加藤博章、中津亨、バイオインダストリー 65, 9-10 (2007)
  11. ホタルの発光色制御機構、中津亨、バイオニクス 3, 64-66 (2006)
  12. 発光酵素「ルシフェラーゼ」の反応過程の立体構造、加藤博章、中津亨、実験医学 24, 2595-2600 (2006)
  13. ホタルの発光色を制御する仕組み、加藤博章、中津亨、化学と生物 45, 239-245 (2007)
  14. ゲンジボタル・ルシフェラーゼにおける発光色制御機構の構造生物学的研究、中津亨 日本結晶学会誌 49, 186-191 (2007)
  15. ホタル発光のなぞ,加藤博章,中津亨,生化学,7, 697-701 (2007)
  16. ANP受容体の構造とシグナル伝達機構-回転メカニズムによるシグナル伝達. 御園邦雄, 小川治夫, Yue Qiu, Craig M. Ogata. 蛋白質核酸酵素, 50, 1078-1087 (2005).
  17. エンドガラクツロナーゼ:ガラクツロン酸複合体の原子分解能結晶構造、清水哲哉、中津亨、日本結晶学会誌 45、314-320(2003)
  18. 真核細胞内での転写は?クロマチン構造変換を引き起こすタンパク質複合体、中野博明、日本薬学会誌 39、701-702 (2003)
  19. 巨大分子の実時間構造解析、加藤博章、パリティ 17、32-40 (2002)
  20. ラウエ法を用いた時分割X線結晶構造解析、加藤博章、蛋白質核酸酵素、46, 1446-1455、共立出版、(2001)
  21. 筋小胞体カルシウムポンプの構造決定. 豊島近, 中迫雅由, 野村博美, 小川治夫, 蛋白質核酸酵素, 46, 1374-1380 (2001).
  22. アミラーゼの反応中間体がX線結晶解析で捕えられた 加藤博章 化学、55(3)、59 – 60 (2000)
  23. 筋小胞体カルシウムポンプの結晶構造解析. 中迫雅由, 野村博美, 小川治夫, 豊島近, 日本結晶学会誌, 42, 478-485 (2000).
  24. アスパラギン合成酵素の結晶構造:II型アミノアシル-tRNA合成酵素との進化上の関係 中津亨、日本結晶学会誌 41、129-135 (1999)
  25. 構造・機能の相同性とアミノ酸配列の非相同性 中津亨、化学と生物 37、487-491(1999)
  26. 酵素の四次元構造解析 加藤博章 ファルマシア 35(1), 29 – 32 (1999).
  27. 酵素の四次元構造-時分割X線結晶解析で反応途中の酵素を見る-. 加藤博章、小田順一 バイオサイエンスとインダストリー 55(7),32 – 34 (1997).
  28. 動的光散乱法を用いたタンパク質の結晶化の支援法. 加藤博章 日本結晶学会誌 39, 315 – 319 (1997).
  29. 有機化学とタンパク質結晶学-遷移状態アナログを用いて酵素反応機構を探る.   加藤博章、小田順一 日本結晶学会誌 38, 99 -104. (1996).

講演

I-2.海外でのゲストスピーカー

  1. Structural basis for the bioluminescent color control in fireflyluciferase., Nakatsu, T., Invited lecture in 3rd Japanese-FrenchSeminar on Structural Dynamics of Proteins, January 15 -19 (2007)
  2. “Kinetic Crystallography of Phosphoryl Transfer Catalyzed ByGlutathione Synthetase”, 18th International Union of Crystallography ,Glasgow, U.K., August 4 – 13, (1999).
  3. “Kinetic Crystallography: Four-Dimensional Structure of Enzyme inAction”, Symposium on “Chemistry-Biology Interface”, Joint Symposium ofthe Nakanishi Prize Tokyo, Dec. 4, 1998, (1998).
  4. “Crystal Structure of Asparagine Synthetase reveals closeevolutionary relationship to class II Aminoacyl-tRNA Synthetase”,Seminar of Max-Planck-Institut fur molekulare Physiologie, Dortmund,Germany, Feb 5. (1998).

I-3.国内でのゲストスピーカー

  1. “SACLA におけるシリアルフェムト秒タンパク質結晶構造解析の現状”, タンパク質科学会, 中津亨, 福岡国際会議場, 福岡市, (2016)
  2. “真核生物由来ABC多剤排出トランスポーターのX線結晶構造解析”, 日本放射光学会年会, 中津亨, 滋賀県草津市, (2015)
  3. “バイオルミネッセンスのタンパク質立体構造基盤”, 日本化学会年会, 中津亨, 名古屋市, (2014)
  4. Structural basis for the mechanism of color alteration of luciferase bioluminescence, 2nd DYCE-ASIA Workshop, T. Nakatsu, 東京大学柏図書館メディアホール(千葉県柏市), 12月17日〜18日(2013
  5. “ホタル・ルシフェラーゼによる発光色制御機構”, 第16回ファーマサイエンスフォーラム, 中津亨, 札幌市, (2009)
  6. “ホタルにおける発光制御メカニズム”, 日本農芸化学会2008年度大会, 中津亨, 福岡国際会議場(福岡市), 3月27-29日(2009)
  7. “ゲンジボタル・ルシフェラーゼの発光反応および発光色制御機構の構造基盤”, 酵素工学研究会第59回講演会,
    中津亨, 京都テルサ(京都市), 4月25日(2008)
  8. “ゲンジボタルが発光する仕組みの解明”, サイエンスチャンネル メッセージフロムサイエンティスト,
    中津亨, 3月24日(2007)
  9. “ゲンジボタル・ルシフェラーゼの発光色制御機構”,生物高分子学会,
    中津亨, 9月22日 (2006)
  10. “ゲンジボタル・ルシフェラーゼの発光色制御機構”,生物発光化学発光研究会,
    中津亨, 7月8日 (2006)
  11. “構造論と速度論の融合-速度論的結晶学で結晶構造の時間変化を求める”,
    けいはんな分化学術協会「けいはんなセミナー速度論が引き寄せる未来-酵素反応キネティックスの基礎と応用」
    大阪医科大学臨床第一講堂(高槻市)、11月23日(2001)
  12. “酵素反応をX線結晶構造解析で捉えるには”,
    第74回日本生化学会大会シンポジウム「酵素触媒機構研究の新展開」
    国立京都国際会館(京都市)、10月25日(2001)
  13. “動的X線結晶構造解析”,
    日本電子顕微鏡学会題57回学術講演会「生体高分子(構造生物学)研究の新しい流れ」 アクロス福岡(福岡市)、5月10日(2001)
  14. “酵素の四次元構造-X線結晶構造解析で酵素反応の映画は撮れるか-”,
    第8回農芸化学若手シンポジウム東京大学薬学部記念講堂(文京区)、
    4月3日(2000)
  15. “X線結晶構造解析でタンパク質の機能を探る-酵素の四次元構造解析”,
    (社)近畿化学協会コンピュータ部会10月12日例会「タンパク質立体構造解析の新しい潮流」大阪科学技術センター(大阪)、10月12日(1999)
  16. “酵素反応と時間分割X線解析”,
    第12回生体機能関連化学講習会「X線解析最前線-生体機能化学への応用-」日本化学会館7階ホール(お茶の水)、12月9日(1999)
  17. “X線結晶解析でみた働く酵素の姿”,
    日本薬学会第119年会シンポジウム「生体の分子構築:化学は生物をどこまで理解できているのか?」徳島文理大学(徳島市), 3月29日(1999).
  18. “タンパク質結晶化の確率を上げる-動的光散乱を利用した結晶化能の把握-”,大阪大学蛋白質研究所セミナー「蛋白質結晶学と精度」大阪大学蛋白質研究所(吹田市), 10月3日 (1999).
  19. “分子進化と分子設計-酵素の構築原理を考える”,
    1998年度第3回「知識システムによる分子設計研究会」東京都お茶の水(化学会館), 10月20日 (1998).
  20. “酵素反応に伴う四次元構造の解析”,
    日本生物物理学会第36回年会シンポジウム「SR構造生物学-動きはじめたSPring-8」 九州大学(福岡市), 10月3日(1998).
  21. “Kinetic Crystallography: 酵素反応に伴う四次元構造の解析”,
    大阪大学蛋白質研究所セミナー「次世代放射光と蛋白質結晶学」、吹田市、
    1月13日 (1998)
  22. “酵素:反応の仕組みと構造の成り立ち”
    Structural Biology Study Weekend(奈良先端科学技術大学院大学バイオサイエンス研究科特別講演)、高山サイエンスプラザ、10月30日(1997)
  23. “動的光散乱法を用いたタンパク質結晶化の実用的支援法”
    RIGAKUユーザーズミーティング化学会館、お茶の水、8月29日(1997).
  24. “X線結晶構造解析で酵素機能を探る”
    大阪大学大学院理学研究科生物科学専攻大学院特別講義大阪大学、豊中、
    10月31日~11月1日(1996).
  25. “グルタチオン合成酵素の反応機構-酵素のX線結晶解析における遷移状態アナログの重要性-”, 大阪大学蛋白質研究所セミナー「補酵素学の新しい潮流」
    吹田市、1月18~19日, (1996)